Hémoglobine

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L'hémoglobine est une protéine multimérique constituée de quatre monomères de globulines et de quatre molécules d'hème, et dont la principale fonction est le transport de l'oxygène. L'hémoglobine est retrouvée essentiellement à l'intérieur des globules rouges du sang des mammifères et dans celui d'autres animaux. C'est un intermédiaire indispensable de la respiration chez les animaux à sang chaud. Le nom d'hémoglobine provient de la concaténation d'hème et glo
Hémoglobine

L'hémoglobine est une protéine multimérique constituée de quatre monomères de globulines et de quatre molécules d'hème, et dont la principale fonction est le transport de l'oxygène. L'hémoglobine est retrouvée essentiellement à l'intérieur des globules rouges du sang des mammifères et dans celui d'autres animaux. C'est un intermédiaire indispensable de la respiration chez les animaux à sang chaud. Le nom d'hémoglobine provient de la concaténation d'hème et globine qui est le terme générique pour les protéines globulaires. On la symbolise par "Hb". Une molécule d'hème est constituée d'un ion fer complexé par une porphyrine. forme oxy et déoxy de l'hémoglobine Autre représentation de l'hémoglobine

Structure

On trouve au cœur de la molécule un cycle hétérogène porphyrique, l'hème, qui contient un ion fer. Cet ion fer est le site de fixation de l'oxygène. Étant donné qu'une sous-unité de l'hémoglobine est formée par un hème enfermé dans une protéine globulaire le nom est très logique. Il y a de nombreuses protéines contenant un hème, mais l'hémoglobine en est la plus connue. L'élément fer peut exister sous 2 formes dans la molécule :
- sous forme ferreuse, ion Fe2+ : seule forme active de l'hémoglobine humaine. On parle d'oxyhémoglobine.
- sous forme ferrique, ion Fe3+ : on parle de méthémoglobine. On peut parler du pouvoir oxyphorique de l'hémoglobine. Ceci correspond à la quantité de dioxygène qu'elle peut fixer. Cette valeur est de 1, 34 ml d'O2/g d'Hb.

Hémoglobine humaine

Chez l'homme, l'hémoglobine est un tétramère, constitué de deux globines α et deux globines β liées par des liaisons faibles. Les sous-unités sont structurellement similaires et ont à peu près la même taille. Chaque globine a une masse moléculaire d'environ Daltons, pour une masse totale d'environ Daltons. Chaque globine de l'hémoglobine contient un hème, de telle manière que la capacité totale de liaison de l'hémoglobine pour le dioxygène est de quatre molécules. Étapes de réaction :
- Hb + O2 ↔ HbO2
- HbO2 + O2 ↔ Hb(O2)2
- Hb(O2)2 + O2 ↔ Hb(O2)3
- Hb(O2)3 + O2 ↔ Hb(O2)4 Résumé de la réaction :
- Hb + 4O2 → Hb(O2)4 Une structure de la forme désoxy de l'hémoglobine humaine est donné par le PDB 1A3N. En pratique, on n'observe pas ceci :
- Hb + 4O2 ↔ Hb(O2)4 En effet, dans les conditions physiologiques, deux sous-unités sont toujours oxygénées par molécule d'hémoglobine. On peut donc écrire :
- Hb(O2)2 + 2O2 ↔ Hb(O2)4

Liaison à l'oxygène

Hème Dans la forme tétramérique de l'hémoglobine normale, la liaison avec l'oxygène, ou formation d'oxyhémoglobine, est un procédé coopératif, ou allostérique, où l'affinité de liaison de l'hémoglobine pour l'oxygène est affectée par la saturation en oxygène de la molécule. Cela a pour conséquence que la courbe d'affinité de l'oxygène pour l'hémoglobine a la forme d'une sigmoïde (courbe en forme de S), contrairement à un procédé non coopératif où elle a une forme hyperbolique. L'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène décroît en présence de dioxyde de carbone, à pH faible et lorsque la température augmente. Ces propriétés chimiques sont essentielles au vivant puisqu'elles permettent une meilleure libération du dioxygène dans les tissus actifs (ex: le muscle en exercice, par la production de métabolites développe un pH acide, sa température augmente affirmant la dissociation du dioxygène de l'hème). Le dioxyde de carbone réagit avec l'eau pour former du bicarbonate via la réaction: : CO2 + H2O ↔ HCO3- + H+ Par cette réaction on voit que le sang possédant un haut taux de dioxyde de carbone a aussi un pH plus faible. L'hémoglobine peut se lier aux protons et au dioxyde de carbone ce qui induit un changement de conformation dans la protéine qui facilite la libération de l'oxygène. Le proton peut se lier à différents endroits le long de la protéine, alors que le dioxyde de carbone se lie sur le groupe alpha-amino en formant un carbamate. De la même manière, lorsque le niveau de dioxyde de carbone dans le sang diminue (par exemple près des poumons), le dioxyde de carbone est relâché, augmentant l'affinité de la protéine pour l'oxygène. Ce contrôle de l'affinité de l'oxygène pour sa liaison avec l'hémoglobine et le relâchement du dioxyde de carbone est connu sous le nom d'effet de Bohr. La liaison de l'oxygène est aussi affectée par des molécules telles que le 2, 3-diphosphoglycérate, qui diminue l'affinité de l'hémoglobine pour l'oxygène. Chez les personnes acclimatées aux hautes altitudes, la concentration de 2, 3-diphosphoglycérate dans le sang est plus importante, ce qui permet à l'hémoglobine de délivrer des quantités d'oxygène plus importantes aux tissus dans des atmosphères pauvres en oxygène.

Poisons de l'hémoglobine

En revanche, avec le monoxyde de carbone CO, l'hémoglobine forme un composé stable, la carboxyhémoglobine ; en outre, l'affinité de l'hémoglobine pour le monoxyde de carbone est supérieure à celle de l'oxygène, ce qui signifie que le CO concurrence efficacement l'oxygène lors de l'oxydation pulmonaire. Le CO constitue donc un antagoniste de O2, pouvant ainsi provoquer une hypoxie tissulaire : son inhalation à forte doses entraîne des malaises, céphalées (maux de tête), puis asthénie (faiblesse intense) et enfin la mort par asphyxie. On traite les empoisonnements au CO sévères par immersion prolongée en caisson hyperbare réduisant ainsi la demie-vie de la carboxyhémoglobine. Par ailleurs, des agents oxydants tels que les nitrates contenus dans l'eau ou les légumes peuvent oxyder le fer ferreux(Fe2+) de l'hème en fer ferrique (Fe3+), le rendant ainsi incapable de fixer l'oxygène. L'hémoglobine est alors appelée méthémoglobine. Le traitement consiste en l'administration de bleu de méthylène. Finalement, l'ion cyanure CN- est également un inhibiteur de l'oxydation hémoglobinéique, de même que le sulfure d'hydrogène H2S.

Élimination de l'hémoglobine

Les globules rouges sénescents sont phagocytés par les macrophages de la rate et du foie. Au cours de ce processus, la composante protéique de l'hémoglobine est dégradée sous forme d'acide-aminés qui sont recyclés. La composante héminique est dégradée en biliverdine puis en bilirubine insoluble (porphyrine sans fer) de couleur jaune. Le fer est recyclé. La bilirubine insoluble est libérée dans le plasma par les macrophages, où elle se lie à la sérum-albumine. Elle est ainsi acheminée dans la circulation sanguine et captée par les hépatocytes. Elle est alors rendue soluble par une réaction de conjugaison avec une molécule d'acide glucuronique puis puis est excrétée par le foie dans la bile. La bile se déverse dans l'intestin et la bilirubine soluble est dégradée par des bactéries en stercobiline de couleur brune, qui donne sa couleur aux selles. La bilirubine est également évacuée dans les urines. Lorsque la bilirubine ne peut pas être excrétée, sa concentration augmente dans le sang. Elle est alors essentiellement éliminée par les urines, ce qui provoque des urines foncées et des selles décolorées, presque blanches.

Utilisation clinique

En médecine, plusieurs termes se rapportent à l'hémoglobine. Saturation (SaO2: définie en % et calculée par la quantité d'oxyhémoglobine divisé par la quantité totale d'hémoglobine du sang. La valeur de la saturation est considérée comme dangereuse si elle est inférieure à 90%. La valeur normale est de 100% pour des conditions atmosphériques normales. À cette valeur on parle de "capacité en O2 du sang". La cyanose est un symptôme. Il s'agit de la coloration bleuté des téguments. Elle est en rapport avec une désaturation artérielle en oxygène quelle qu'en soit l'origine.

Molécules analogues

La molécule d'hème de l'hémoglobine ressemble à la chlorophylle, l'atome de fer étant remplacé par un atome de magnésium, ce qui lui apporte sa couleur verte. Chez les invertébrés, l'hémocyanine joue un rôle analogue à l'hémoglobine.

Voir aussi

- Méthémoglobine
- Myoglobine
- Neuroglobine
- Cytoglobine Catégorie:Hémoprotéine Catégorie:Physiologie en hématologie Catégorie:Hémogramme Catégorie:sang ar:خضاب الدم bg:Хемоглобин bn:হিমোগ্লোবিন bs:Hemoglobin ca:Hemoglobina cs:Hemoglobin da:Hæmoglobin de:Hämoglobin dv:ހިމަގްލޯބިން en:Hemoglobin eo:Hemoglobino es:Hemoglobina et:Hemoglobiin fi:Hemoglobiini he:המוגלובין hr:Hemoglobin ia:Hemoglobina id:Hemoglobin it:Emoglobina ja:ヘモグロビン ko:헤모글로빈 lt:Hemoglobinas mk:Хемоглобин ms:Hemoglobin nl:Hemoglobine nn:Hemoglobin no:Hemoglobin pl:Hemoglobina pt:Hemoglobina ru:Гемоглобин sh:Hemoglobin simple:Hemoglobin sq:Hemoglobina sr:Хемоглобин su:Hémoglobin sv:Hemoglobin tg:Ҳемоглобин tr:Hemoglobin ur:حمریچہ vi:Hemoglobin zh:血红蛋白
Sujets connexes
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