Glutamine

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La glutamine est l'un des 20 acides aminés du code génétique. Sa chaîne latérale est un amide ; on l'obtient en remplaçant la chaîne latérale hydroxyle de l'acide glutamique par une amine. Ceci en fait un acide aminé polaire non chargé et hydrophile. Génétiquement parlant, la glutamine est codée par les codons d'ARN CAA et CAG. Son abréviation en trois lettres est Gln, son abréviation en une lettre est Q
Glutamine

La glutamine est l'un des 20 acides aminés du code génétique. Sa chaîne latérale est un amide ; on l'obtient en remplaçant la chaîne latérale hydroxyle de l'acide glutamique par une amine. Ceci en fait un acide aminé polaire non chargé et hydrophile. Génétiquement parlant, la glutamine est codée par les codons d'ARN CAA et CAG. Son abréviation en trois lettres est Gln, son abréviation en une lettre est Q.

Biochimie

Tout comme les autres acides aminés, la glutamine joue un rôle biochimique important en tant que constituant des protéines. Elle est également un élément crucial de la métabolisation de l'azote : l'ammoniac formée par la fixation de l'azote est assimilée en composé organique par la conversion de l'acide glutamique en glutamine. L'enzyme qui permet cette conversion s'appelle la glutamine synthetase. De plus, la glutamine peut être utilisée comme donneur d'azote dans les biosynthèses de nombreux composés, y compris d'autres acides aminés, les purines et les pyrimidines.

Nutrition

Étant donné qu'elle peut être synthétisée à partir de l'acide glutamique, la glutamine n'est pas un acide aminé essentiel. La glutamine sert comme supplément dans l'alimentation des assidus de musculation, ainsi que comme traitement des crampes musculaires chez les personnes âgées. Elle permet entre autres une meilleure récupération lors d'effort physiques importants (sports de force, etc..) et participe à la reconstruction du tissu musculaire endommagé. Elle prévient également le syndrome du surentraînement. À l'heure actuelle, des études sont toujours menées sur les conséquences néfastes potentielles d'une absorption excessive de glutamine, toujours sans résultats probants. Cependant sa consommation est supposée saine car elle peut servir à remplir les réserves d'acides aminés qu'une séance d'exercice physique aurait pu vider. C'est pourquoi elle est souvent prescrite aux personnes faisant un jeûne, ou souffrant d'un traumatisme physique, d'un système immunitaire défaillant ou d'un cancer. De plus, certaines études récentes ont été réalisées pour mieux connaître les effets et les propriétés de la glutamine, et celles-ci font apparaître un lien entre une alimentation riche en glutamine et des effets béniques sur les intestins. La glutamine permettrait notamment d'améliorer l'entretien des fonctions de la paroi intestinale, de la prolifération de la flore intestinale, ainsi que la différenciation cellulaire et une réduction des infections. Il semblerait que ces propriétés soient dues au fait que la vitesse d'extraction de la glutamine soit plus élevée que celle des autres acides aminés, et donc le meilleur choix pour l'amélioration des conditions du transit intestinal. Ces résultats ont été découverts après comparaison de la concentration en plasma des intestins entre des régimes riches et pauvres en glutamine. Pourtant, bien qu'il semblerait que la glutamine ait des propriétés « nettoyantes », on ne sait pas encore jusqu'à quel point elle aurait des avantages thérapeutiques à cause des grandes variations de concentration en glutamine des aliments. En outre, la glutamine est réputée pour ses divers effets sur l'accélération de la guérison après une opération chirurgicale. Les temps de convalescence après une opération de chirurgie abdominale sont réduits si l'on nourrit le patient par intraveineuse avec des mélanges contenant de la glutamine. Les essais en clinique semblent avoir montré que les patients soumis à ce genre de régime, comparés à ceux qui n'avaient pas de glutamine, présentent notamment un meilleur équilibre en azote, une amélioration de la génération des cysteinyl-leucotriènes par les granulocytes, une amélioration de la restauration des leucocytes et de la perméabilité intestinale, le tout sans effets secondaires apparents.

Lien externe

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- http://www.chemie.fu-berlin.de/chemistry/bio/aminoacid/glutamin_en.html

Références

- Image:Free_text.png Boza J.J., Dangin M., Moennoz D., Montigon F., Vuichoud J., Jarret A., Pouteau E., Gremaud G., Oguey-Araymon S., Courtois D., Woupeyi A., Finot P.A. and Ballevre O. Free and protein-bound glutamine have identical splanchnic extraction in healthy human volunteers. Am J Physiol Gastrointest Liver Physiol. 2001 Jul; 281(1): G267-74. PMID 11408280
- McAnena O.J., Moore F.A., Moore E.E., Jones T.N. and Parsons P. Selective uptake of glutamine in the gastrointestinal tract: confirmation in a human study. Br J Surg. 1991 Apr; 78(4): 480-2. PMID 1903318
- Morlion B.J., Stehle P., Wachtler P., Siedhoff H.P., Koller M., Konig W., Furst P., Puchstein C. Total parenteral nutrition with glutamine dipeptide after major abdominal surgery. Ann Surg. 1998 Feb; 227(2): 302-8. PMID 9488531
- Jiang Z.M., Cao J.D., Zhu X.G., Zhao W.X., Yu J.C., Ma E.L., Wang X.R., Zhu M.W., Shu H., Liu Y.W. The impact of alanyl-glutamine on clinical safety, nitrogen balance, intestinal permeability, and clinical outcome in postoperative patients: a randomised, double-blind, controlled study of 120 patients. JPEN J Parenter Enteral Nutr. 1999 Sep-Oct;23(5 Suppl):S62-6. PMID 10483898 Catégorie:Acide aminé ca:Glutamina cs:Glutamin de:Glutamin en:Glutamine eo:Glutamino es:Glutamina fi:Glutamiini he:גלוטמין id:Glutamin it:Glutammina ja:グルタミン ko:글루타민 lb:Glutamin lt:Glutaminas lv:Glutamīns nl:Glutamine pl:Glutamina pt:Glutamina ru:Глутамин sk:Glutamín sr:Глутамин sv:Glutamin tr:Glutamin uk:Глутамін zh:穀氨醯胺
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